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Chapter 9 – Biomolecules (जैव अणु)

जब हम जीवन (Life) की बात करते हैं तो हमें यह समझना जरूरी है कि
हर जीवित प्राणी का शरीर अणुओं (Molecules) से बना है।
यही molecules, जब life-related functions को perform करते हैं,
तो उन्हें हम Biomolecules कहते हैं।

जैसे कि अगर आप किसी पौधे या जानवर की कोशिका (Cell) का analysis करेंगे तो उसमें
Water, Minerals, Carbohydrates, Proteins, Lipids और Nucleic acids पाए जाएँगे।
यही molecules मिलकर cellular structure और metabolic activities को नियंत्रित करते हैं।

Importance of Biomolecules (महत्त्व)

Carbohydrates (कार्बोहाइड्रेट): Energy providers, जैसे Glucose।
Proteins (प्रोटीन): Structural और functional molecules, enzymes और hormones के रूप में।
Lipids (वसा): Energy storage, membrane structure और signaling molecules।
Nucleic acids (DNA & RNA): Genetic information का carrier।
Vitamins & Minerals: Enzyme activation और metabolic balance के लिए।

Biomolecules को समझने से हमें यह पता चलता है कि Life processes (जीवन क्रियाएँ) कैसे चलती हैं –
respiration, photosynthesis, protein synthesis और cell division सब biomolecules की वजह से possible है।

Fact Box:
– Term “Biomolecule” का अर्थ है – कोई भी ऐसा organic molecule जो जीवित प्राणियों में पाया जाए।
– हमारे शरीर का लगभग 70–80% भाग पानी है और बाकी हिस्सा biomolecules का।
– Without biomolecules, life is impossible!

Topics Covered in This Chapter

Carbohydrates – Classification and Functions
Proteins – Structure (Primary to Quaternary) and Functions
Lipids – Types and Biological Role
Nucleic Acids – DNA & RNA, Structure and Functions
Enzymes – Nature, Properties and Mechanism of Action

इस chapter को detail में पढ़ने से आप समझ पाओगे कि
life के molecular secrets कैसे काम करते हैं और
कैसे simple molecules मिलकर complex living systems का निर्माण करते हैं।

Elements Present in Non-Living and Living Matter

All matter, whether living or non-living, is composed of chemical elements. However, the type and proportion of elements differ in both. The following table provides a comparison of major elements found in living organisms and non-living matter.

Category	Major Elements Present	Percentage (Approx.)
Non-Living Matter (Earth’s Crust)	Oxygen (O), Silicon (Si), Aluminium (Al), Iron (Fe), Calcium (Ca), Sodium (Na), Potassium (K), Magnesium (Mg)	O: 46.6%, Si: 27.7%, Al: 8.1%, Fe: 5.0%, Ca: 3.6%, Na: 2.8%, K: 2.6%, Mg: 2.1%
Living Matter (Human Body)	Oxygen (O), Carbon (C), Hydrogen (H), Nitrogen (N), Calcium (Ca), Phosphorus (P), Potassium (K), Sulphur (S), Sodium (Na), Chlorine (Cl), Magnesium (Mg), Iron (Fe), Iodine (I)	O: 65%, C: 18.5%, H: 9.5%, N: 3.3%, Ca: 1.5%, P: 1.0%, K: 0.4%, S: 0.3%, Na: 0.2%, Cl: 0.2%, Mg: 0.1%

Key Point

Non-living matter is dominated by Silicon and Aluminium along with Oxygen, while living organisms are primarily made up of Carbon, Hydrogen, Oxygen, and Nitrogen (CHON), which account for more than 95% of the body’s weight.

How to Analyse Chemical Composition (रासायनिक संरचना का विश्लेषण)

Living organisms (जीवित प्राणी) और non-living matter (निर्जीव पदार्थ) दोनों में chemical elements और biomolecules पाए जाते हैं।
इनकी study करने के लिए scientists दो main तरीके use करते हैं: Elemental Analysis और Molecular Analysis.

1. Elemental Analysis (तत्वीय विश्लेषण)

इसमें tissues को oxidize (जलाकर) dry weight के आधार पर elements जैसे Carbon (C), Hydrogen (H), Oxygen (O), Nitrogen (N), Phosphorus (P), Sulphur (S) आदि की percentage निकाली जाती है।

2. Molecular Analysis (आणविक विश्लेषण)

इसमें biomolecules जैसे Carbohydrates (कार्बोहाइड्रेट), Proteins (प्रोटीन), Lipids (वसा), Nucleic acids (न्यूक्लिक अम्ल) को chemical extraction और separation techniques द्वारा identify किया जाता है।

Steps of Chemical Analysis (रासायनिक विश्लेषण के चरण)

Lysis (कोशिका विघटन): सबसे पहले cells या tissues को तोड़ा जाता है।
Separation (पृथक्करण): Biomolecules को अलग करने के लिए
- Centrifugation (अपकेंद्रण)
- Chromatography (गतिकायनिक विधि)
- Electrophoresis (विद्युतकणगति)
Detection & Quantification (पहचान और मापन):
- Benedict’s Test → Reducing sugars (शर्करा)
- Biuret Test → Proteins
- Sudan III Test → Lipids
- Spectrophotometry → Nucleic acids
Elemental Estimation (तत्वों का मापन): Mass spectrometry और X-ray diffraction से सटीक परिणाम मिलते हैं।

Technique (तकनीक)	Purpose (उद्देश्य)	Example (उदाहरण)
Centrifugation	Components अलग करना density के आधार पर	न्यूक्लियस, माइटोकॉन्ड्रिया अलग करना
Chromatography	Solubility और affinity के आधार पर separation	Amino acids, Pigments
Electrophoresis	Charge और size के आधार पर separation	Proteins, DNA/RNA
Spectrophotometry	Biomolecules का quantitative analysis	DNA, RNA, Pigments

Key Point (मुख्य बिंदु)

Living tissues में biomolecules ज्यादा होते हैं, जबकि non-living matter में inorganic compounds. दोनों तरह का analysis life की chemistry समझने के लिए जरूरी है।

Acid Soluble और Acid Insoluble Fractions

जब हम किसी living tissue (जीवित ऊतक) को chemical analysis के लिए treat करते हैं, तो हमें दो मुख्य प्रकार के fractions मिलते हैं:
Acid Soluble Fraction और Acid Insoluble Fraction.
इन fractions में मौजूद biomolecules की nature और function अलग-अलग होती है।

1. Acid Soluble Fraction (अम्ल में घुलनशील अंश)

यह fraction acid (perchloric acid) में घुल जाता है और इसका molecular weight 800 Da से कम होता है।
इसमें simple, small molecules पाए जाते हैं जिन्हें micromolecules कहते हैं।

Amino acids
Sugars (Glucose, Fructose)
Nucleotides
Vitamins
Ions (Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Mg²⁺)

2. Acid Insoluble Fraction (अम्ल में अघुलनशील अंश)

यह fraction acid में नहीं घुलता और इसका molecular weight 10,000 Da से ज्यादा होता है।
इसमें large, complex molecules पाए जाते हैं जिन्हें macromolecules कहा जाता है।

Proteins
Polysaccharides (Starch, Glycogen, Cellulose)
Nucleic acids (DNA & RNA)
Lipids (membrane-bound form)

Comparison Table (Acid Soluble vs Acid Insoluble)

Property (विशेषता)	Acid Soluble Fraction	Acid Insoluble Fraction
Molecular Weight	< 800 Da	> 10,000 Da
Type of Molecules	Micromolecules	Macromolecules
Examples	Amino acids, Sugars, Nucleotides, Vitamins	Proteins, Polysaccharides, DNA, RNA, Lipids
Role	Metabolism और energy source	Structure और genetic information

Key Point (मुख्य बिंदु)

Acid soluble fraction में छोटे molecules (building blocks) होते हैं जबकि acid insoluble fraction में बड़े complex molecules (biological macromolecules) होते हैं।
यही molecules मिलकर biochemistry of life को control करते हैं।

Amino Acids (अमीनो अम्ल)

Amino acids जीवित प्राणियों के basic building blocks of proteins होते हैं।
हर amino acid के structure में दो मुख्य groups पाए जाते हैं:

Amino group (-NH₂)
Carboxyl group (-COOH)

इन groups के साथ एक Hydrogen atom और एक R group (side chain) जुड़ा होता है।
यही R group हर amino acid को अलग बनाता है।
मानव शरीर में 20 standard amino acids पाए जाते हैं।

Types of Amino Acids (प्रकार)

Essential amino acids – शरीर इन्हें खुद synthesize नहीं कर सकता, भोजन से प्राप्त करना ज़रूरी है।
Non-essential amino acids – शरीर इन्हें खुद बना सकता है।
Conditionally essential amino acids – कुछ विशेष परिस्थितियों में आवश्यक हो जाते हैं।

Table: 20 Standard Amino Acids

S.No.	Amino Acid (Name)	3-letter Code	1-letter Code	Type
1	Alanine	Ala	A	Non-essential
2	Arginine	Arg	R	Conditionally Essential
3	Asparagine	Asn	N	Non-essential
4	Aspartic acid	Asp	D	Non-essential
5	Cysteine	Cys	C	Conditionally Essential
6	Glutamic acid	Glu	E	Non-essential
7	Glutamine	Gln	Q	Conditionally Essential
8	Glycine	Gly	G	Non-essential
9	Histidine	His	H	Essential
10	Isoleucine	Ile	I	Essential
11	Leucine	Leu	L	Essential
12	Lysine	Lys	K	Essential
13	Methionine	Met	M	Essential
14	Phenylalanine	Phe	F	Essential
15	Proline	Pro	P	Non-essential
16	Serine	Ser	S	Non-essential
17	Threonine	Thr	T	Essential
18	Tryptophan	Trp	W	Essential
19	Tyrosine	Tyr	Y	Conditionally Essential
20	Valine	Val	V	Essential

Key Point (मुख्य बिंदु)

Essential amino acids हमें भोजन (diet) से लेने पड़ते हैं, जबकि non-essential amino acids शरीर में खुद बन जाते हैं।
Proteins की structure और function पूरी तरह इन amino acids पर depend करती है।

Essential और Non-Essential Amino Acids

Amino acids को दो groups में बाँटा जाता है – Essential (आवश्यक) और Non-Essential (गैर-आवश्यक)।

Essential Amino Acids वे हैं जिन्हें हमारा शरीर खुद synthesize नहीं कर सकता और इन्हें हमें diet (भोजन) से लेना पड़ता है।

Non-Essential Amino Acids शरीर में खुद बन जाते हैं इसलिए इन्हें खाने से लेना ज़रूरी नहीं।

Essential Amino Acids (आवश्यक)

S.No.	Amino Acid	Hindi Name
1	Histidine	हिस्टिडीन
2	Isoleucine	आइसोल्यूसीन
3	Leucine	ल्यूसिन
4	Lysine	लाइसिन
5	Methionine	मेथियोनीन
6	Phenylalanine	फेनिलएलनीन
7	Threonine	थ्रियोनीन
8	Tryptophan	ट्रिप्टोफैन
9	Valine	वेलिन

Non-Essential Amino Acids (गैर-आवश्यक)

S.No.	Amino Acid	Hindi Name
1	Alanine	एलनीन
2	Arginine*	आर्जिनीन*
3	Asparagine	एस्पारजिन
4	Aspartic Acid	एस्पार्टिक एसिड
5	Cysteine	सिस्टीन
6	Glutamic Acid	ग्लूटामिक एसिड
7	Glutamine	ग्लूटामिन
8	Glycine	ग्लाइसिन
9	Proline	प्रोलाइन
10	Serine	सेरीन
11	Tyrosine	टायरोसिन

Note: Arginine (*) को अक्सर semi-essential माना जाता है क्योंकि यह बच्चों में essential होता है पर adults में शरीर खुद बना लेता है।

Important Amino Acids और उनके Formulas

Amino acids proteins के basic building blocks हैं।
हर amino acid में एक Amino group (-NH₂), एक Carboxyl group (-COOH), और एक खास Side chain (R-group) होती है।
यहाँ कुछ महत्वपूर्ण amino acids और उनके molecular formulas दिए गए हैं

S.No.	Amino Acid	Hindi Name	Chemical Formula
1	Glycine	ग्लाइसिन	NH₂-CH₂-COOH
2	Alanine	एलनीन	CH₃-CH(NH₂)-COOH
3	Valine	वेलिन	(CH₃)₂CH-CH(NH₂)-COOH
4	Leucine	ल्यूसिन	(CH₃)₂CH-CH₂-CH(NH₂)-COOH
5	Isoleucine	आइसोल्यूसीन	CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH
6	Serine	सेरीन	HO-CH₂-CH(NH₂)-COOH
7	Threonine	थ्रियोनीन	CH₃-CH(OH)-CH(NH₂)-COOH
8	Phenylalanine	फेनिलएलनीन	C₆H₅-CH₂-CH(NH₂)-COOH
9	Tyrosine	टायरोसिन	HO-C₆H₄-CH₂-CH(NH₂)-COOH
10	Tryptophan	ट्रिप्टोफैन	C₈H₆N-CH₂-CH(NH₂)-COOH
11	Methionine	मेथियोनीन	CH₃-S-CH₂-CH₂-CH(NH₂)-COOH
12	Cysteine	सिस्टीन	HS-CH₂-CH(NH₂)-COOH
13	Aspartic Acid	एस्पार्टिक एसिड	HOOC-CH₂-CH(NH₂)-COOH
14	Glutamic Acid	ग्लूटामिक एसिड	HOOC-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH
15	Lysine	लाइसिन	H₂N-(CH₂)₄-CH(NH₂)-COOH
16	Arginine	आर्जिनीन	H₂N-C(=NH)-NH-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH
17	Histidine	हिस्टिडीन	C₃H₃N₂-CH₂-CH(NH₂)-COOH
18	Proline	प्रोलाइन	NH-(CH₂)₃-CH-COOH

Note: यहाँ दी गई formulas structural representation में simplified form में दिए गए हैं। In real chemistry, amino acids exist as zwitterions (–NH₃⁺ और –COO^– form में physiological pH पर)।

Protein : Formation और Structure

Proteins जीवन (Life) का आधार माने जाते हैं क्योंकि ये structural, functional और regulatory molecules हैं।
ये Amino acids (20 types) से मिलकर बने होते हैं, जो आपस में Peptide bonds से जुड़े रहते हैं।

Protein Formation (प्रोटीन का निर्माण):
1. 2 amino acids आपस में जुड़ते हैं → बनता है Dipeptide।
2. कई amino acids जुड़ते हैं → बनता है Polypeptide chain।
3. कई polypeptide chains आपस में fold होकर → बनाते हैं Protein molecule।
इस process में Dehydration synthesis होती है (water molecule निकलता है)।

Levels of Protein Structure (प्रोटीन की संरचना के स्तर)

Level	Description (विवरण)	Example (उदाहरण)
1. Primary Structure	Linear sequence of amino acids (सीधी amino acids की श्रृंखला)	Insulin, Pepsin
2. Secondary Structure	Polypeptide chain का folding – α-helix और β-pleated sheets बनते हैं	Keratin (hair), Fibroin (silk)
3. Tertiary Structure	3D folding due to hydrogen, ionic, disulfide और hydrophobic interactions	Enzymes, Myoglobin
4. Quaternary Structure	2 या अधिक polypeptide chains का complex arrangement	Hemoglobin (4 subunits), DNA polymerase

Functions of Proteins (प्रोटीन के कार्य)

Structural proteins → Hair, Nails, Muscles (Keratin, Collagen)
Enzymes → Biological catalysts (Amylase, Lipase)
Transport proteins → Oxygen transport (Hemoglobin)
Hormonal proteins → Insulin, Glucagon
Defensive proteins → Antibodies
Storage proteins → Ferritin (stores iron)

Fact Box:
Protein word ग्रीक शब्द “Proteios” से आया है, जिसका अर्थ है “Primary / of first importance”.

Protein Structure: Primary और Secondary

Proteins की संरचना को समझने के लिए इन्हें अलग-अलग स्तरों (Levels) पर classify किया जाता है।
सबसे पहले Primary Structure और उसके बाद Secondary Structure आती है।

1. Primary Structure of Protein

Primary structure simply amino acids की linear sequence को कहते हैं।
यानी protein chain में कौन सा amino acid पहले है, कौन सा बाद में, यह इसकी primary structure define करता है।
इस level पर कोई folding नहीं होती।

Key Features:
– यह केवल peptide bonds से बनी होती है।
– प्रत्येक protein का unique amino acid sequence होता है।
– यदि sequence बदल जाए तो protein का function बदल सकता है।
Example: Insulin का primary structure 51 amino acids से बना होता है।

2. Secondary Structure of Protein

Secondary structure वह level है जहाँ polypeptide chain में folding और coiling होती है।
यह folding hydrogen bonds की वजह से होती है जो nearby amino acids के बीच बनते हैं।

Main Types:
1. α-helix (Alpha helix): Right-handed coil जैसी संरचना, बहुत स्थिर।
2. β-pleated sheet: Chain का zig-zag folding pattern।

Comparison Table

Feature	Primary Structure	Secondary Structure
Definition	Linear sequence of amino acids	Regular folding/coiling of polypeptide chain
Bonds Involved	Peptide bonds	Hydrogen bonds
Shape	Straight chain, no folding	α-helix or β-pleated sheet
Example	Insulin, Pepsin sequence	Keratin (α-helix), Silk fibroin (β-sheet)

Protein Structure: Tertiary और Quaternary

Proteins की संरचना में Tertiary और Quaternary structure high-level folding और organization को दर्शाती है।
यह folding protein के functional और 3D shape को define करती है।

1. Tertiary Structure of Protein

Tertiary structure वह level है जहाँ entire polypeptide chain 3-dimensional (3D) में fold होती है।
यह folding hydrogen bonds, ionic bonds, disulfide bonds, और hydrophobic interactions की वजह से होती है।

Key Features:
– यह protein की functional shape होती है।
– Single polypeptide chain के लिए यह सबसे high-level folding है।
– Protein का stability और activity largely tertiary structure पर depend करती है।
Examples: Myoglobin, Enzymes like Lysozyme

2. Quaternary Structure of Protein

Quaternary structure तब बनती है जब दो या अधिक polypeptide chains (subunits) आपस में जुड़कर functional protein बनाते हैं।
यह subunits Tertiary structure वाले होते हैं।

Key Features:
– Multiple polypeptide chains assemble into one functional protein।
– Stabilized by same forces as tertiary structure (hydrogen, ionic, disulfide, hydrophobic interactions)।
– Proteins with quaternary structure को multimeric proteins कहते हैं।
Examples: Hemoglobin (4 subunits), DNA polymerase, Immunoglobulins

Comparison Table

Feature	Tertiary Structure	Quaternary Structure
Definition	3D folding of single polypeptide chain	Assembly of multiple polypeptide chains into functional protein
Number of Chains	Single chain	Multiple chains (subunits)
Bonds Involved	Hydrogen, Ionic, Disulfide, Hydrophobic	Hydrogen, Ionic, Disulfide, Hydrophobic (between subunits)
Examples	Myoglobin, Lysozyme	Hemoglobin, Immunoglobulins

Protein Structures: Primary, Secondary, Tertiary & Quaternary

Structure	Description (विवरण)	Bonds Involved (जुड़ने के प्रकार)	Shape	Examples (उदाहरण)
Primary	Linear sequence of amino acids in polypeptide chain (Amino acids की सीधी श्रृंखला)	Peptide bonds	Straight chain, no folding	Insulin, Pepsin
Secondary	Local folding/coiling of polypeptide chain into regular patterns	Hydrogen bonds	α-helix, β-pleated sheet	Keratin (hair), Silk fibroin
Tertiary	3D folding of entire polypeptide chain, functional shape of single chain	Hydrogen, Ionic, Disulfide, Hydrophobic interactions	3D globular or fibrous shape	Myoglobin, Lysozyme
Quaternary	Assembly of two or more polypeptide chains into functional protein	Hydrogen, Ionic, Disulfide, Hydrophobic interactions between subunits	Complex 3D structure with multiple subunits	Hemoglobin, Immunoglobulins

Lipids: Structure, Types और Functions

Lipids ऐसे biomolecules हैं जो mainly hydrophobic (पानी में घुलनशील नहीं) होते हैं।
Ye cell में energy storage, structural components और signaling molecules के रूप में काम करते हैं।
Lipids में मुख्य रूप से fats, oils, phospholipids, steroids और waxes शामिल हैं।

1. General Composition

Lipids मुख्य रूप से Carbon (C), Hydrogen (H) और Oxygen (O) से बने होते हैं।
कुछ lipids में Phosphorus (P) और Nitrogen (N) भी पाए जाते हैं।

2. Types of Lipids (प्रमुख प्रकार)

Type	Description (विवरण)	Example
Fats and Oils (Triglycerides)	Glycerol + 3 Fatty acids; energy storage, insulation	Butter, Olive oil
Phospholipids	Glycerol + 2 Fatty acids + Phosphate group; cell membrane component	Phosphatidylcholine, Lecithin
Steroids	4 fused carbon rings; hormones and structural function	Cholesterol, Testosterone, Estrogen
Waxes	Long chain fatty acids + alcohol; protective coating in plants and animals	Beeswax, Cutin (plant)
Sphingolipids	Backbone of sphingosine + fatty acid; cell membrane components, signaling	Ceramide, Sphingomyelin

3. Functions of Lipids (कार्य)

Energy storage: Lipids provide long-term energy storage (1g lipid = 9 kcal)
Structural: Phospholipids and cholesterol form cell membranes
Insulation: Adipose tissue protects organs and conserves heat
Signaling: Steroid hormones, eicosanoids act as signaling molecules
Protection: Waxes protect leaves, fruits, and skin surfaces

4. Saturated and Unsaturated Lipids

Saturated lipids: No double bonds, solid at room temperature (Butter, Ghee)
Unsaturated lipids: One or more double bonds, liquid at room temperature (Olive oil, Mustard oil)

Fact Box:
Lipids are essential for life, but excess lipid consumption may lead to cardiovascular diseases.
Plants generally store lipids as oils, whereas animals store lipids as fats.

DNA (Deoxyribonucleic Acid) : Structure और Functions

DNA जीवों का genetic material है। यह सभी organisms में heredity और genetic information को store और transmit करता है।
DNA के बारे में सबसे प्रसिद्ध model Watson और Crick (1953) ने प्रस्तुत किया था, जिसे Double Helix Model कहते हैं।

1. Chemical Composition

DNA nucleotides से बना होता है। प्रत्येक nucleotide में तीन components होते हैं:
1. Deoxyribose sugar (5-carbon sugar)
2. Phosphate group
3. Nitrogenous base (4 प्रकार)
• Purines: Adenine (A), Guanine (G)
• Pyrimidines: Cytosine (C), Thymine (T)

2. Structure of DNA

DNA double-stranded, forming a double helix.
Strands are antiparallel (एक strand 5’→3′, दूसरा 3’→5′).
Purines pair with Pyrimidines via hydrogen bonds:
- Adenine (A) — Thymine (T) : 2 hydrogen bonds
- Guanine (G) — Cytosine (C) : 3 hydrogen bonds
Sugar-phosphate forms the backbone of the DNA strand.

3. Types of DNA

Type	Description (विवरण)	Example / Location
A-DNA	Right-handed helix, compact form	Rarely in dehydrated conditions
B-DNA	Standard double helix (Watson-Crick model)	Most common form in living cells
Z-DNA	Left-handed helix, zigzag backbone	Found in some genes during transcription

4. Functions of DNA

Genetic Material: Store hereditary information
Replication: DNA replicates before cell division to pass genetic info
Protein Synthesis: Acts as template for RNA and proteins
Mutation: Changes in DNA lead to genetic variation
Evolution: DNA sequence variation drives evolution

Fact Box:
DNA को nucleic acid कहा जाता है और यह nucleus के अलावा mitochondria और chloroplast में भी पाया जाता है।
Human DNA लगभग 3 billion base pairs से बना होता है।

RNA (Ribonucleic Acid): Structure और Functions

RNA</b भी एक nucleic acid है, लेकिन यह DNA से अलग है।
RNA मुख्य रूप से protein synthesis और genetic information की temporary transfer में काम आता है।

1. Chemical Composition

RNA nucleotides से बना होता है। प्रत्येक nucleotide में तीन components होते हैं:
1. Ribose sugar (5-carbon sugar)
2. Phosphate group
3. Nitrogenous base (4 प्रकार)
• Purines: Adenine (A), Guanine (G)
• Pyrimidines: Cytosine (C), Uracil (U) – Thymine की जगह Uracil होता है

2. Structure of RNA

RNA single-stranded होता है।
RNA में sugar-phosphate backbone होता है।
Nitrogenous bases A, G, C, U hydrogen bonds से pairing कर सकते हैं (कभी-कभी folding में double-stranded regions बन सकते हैं)।
RNA की length DNA की तुलना में कम होती है।

3. Types of RNA (RNA के प्रकार)

Type	Description (विवरण)	Function (कार्य)
mRNA (Messenger RNA)	Single-stranded RNA carrying genetic information from DNA to ribosome	Template for protein synthesis
tRNA (Transfer RNA)	Small RNA with anticodon at one end and amino acid at the other	Transfers amino acids to ribosome during protein synthesis
rRNA (Ribosomal RNA)	Major component of ribosomes	Forms ribosome structure and catalyzes protein synthesis
snRNA (Small nuclear RNA)	Found in nucleus, part of spliceosome	RNA splicing
miRNA (Micro RNA)	Small regulatory RNA	Regulates gene expression post-transcriptionally

4. Functions of RNA

Protein synthesis (translation) में information transfer
Gene regulation (miRNA, siRNA)
RNA acts as a catalyst in some reactions (ribozymes)
Some viruses have RNA as their genetic material

Fact Box:
RNA generally has ribose sugar and uracil instead of thymine.
RNA is usually single-stranded but can fold into complex 3D shapes to perform various functions.

Nucleoside और Nucleotide: Full Details

Nucleosides और Nucleotides nucleic acids (DNA और RNA) के building blocks हैं।
इनकी समझ genetics और molecular biology के लिए बहुत महत्वपूर्ण है।

1. Nucleoside (न्यूक्लोसाइड)

Nucleoside = Nitrogenous base + Sugar (रिबोज़ या डिऑक्सीरिबोज़)
Phosphate group नहीं होता.

Key Points:
– Composed of a nitrogenous base (Purine or Pyrimidine) attached to 1’ carbon of sugar.
– No phosphate group present.
– Acts as precursor for nucleotide synthesis.
Examples: Adenosine (A + Ribose), Guanosine (G + Ribose), Thymidine (T + Deoxyribose)

2. Nucleotide (न्यूक्लोटाइड)

Nucleotide = Nucleoside + Phosphate group
यह nucleic acids (DNA और RNA) का actual building block है।

Key Points:
– Phosphate group 5’ carbon of sugar से जुड़ा होता है.
– Nucleotides polymerize करके nucleic acids बनाते हैं।
– Acts as energy carrier (ATP) और signaling molecules (cAMP).
Examples: Adenosine monophosphate (AMP), Guanosine triphosphate (GTP), Cytidine triphosphate (CTP)

3. Comparison Table: Nucleoside vs Nucleotide

Feature	Nucleoside	Nucleotide
Definition	Nitrogenous base + Sugar	Nucleoside + Phosphate group
Components	Base + Ribose/Deoxyribose	Base + Sugar + 1 or more Phosphate groups
Phosphate Group	Absent	Present
Function	Precursor of nucleotide	Building block of nucleic acids, energy transfer (ATP)
Examples	Adenosine, Guanosine, Thymidine	AMP, ATP, GTP, CTP

Fact Box:
Nucleotides are essential not only for DNA and RNA but also as energy carriers (ATP) and cellular signaling molecules (cAMP, cGMP).

Primary और Secondary Metabolites

Metabolites वे organic compounds हैं जो plants और microorganisms द्वारा बनाये जाते हैं।
Ye metabolism के products होते हैं। Metabolites को मुख्यतः दो types में divide किया गया है: Primary और Secondary.

1. Primary Metabolites (प्राथमिक उपोत्पाद)

Primary metabolites ऐसे compounds हैं जो organism के normal growth, development और reproduction के लिए आवश्यक हैं।
Ye मुख्य रूप से growth related processes में directly शामिल होते हैं।

Compound Type	Examples (उदाहरण)	Function / Role (कार्य)
Carbohydrates	Glucose, Starch, Cellulose	Energy source, Structural component in cell wall
Proteins	Enzymes, Structural proteins	Growth, Enzymatic activity, Structural support
Lipids	Fats, Phospholipids	Energy storage, Membrane structure
Nucleic acids	DNA, RNA	Genetic material, Protein synthesis
Primary metabolites in fermentation	Alcohol, Lactic acid, Citric acid	Produced during growth phase of microorganism

2. Secondary Metabolites (माध्यमिक उपोत्पाद)

Secondary metabolites ऐसे compounds हैं जो सीधे growth और reproduction में आवश्यक नहीं होते।
Ye mainly organism की defense, competition और ecological interactions में भूमिका निभाते हैं।
Ye growth के बाद late phase में उत्पन्न होते हैं।

Compound Type	Examples (उदाहरण)	Function / Role (कार्य)
Alkaloids	Nicotine, Morphine, Caffeine	Defense against herbivores, stimulant or medicinal use
Terpenoids	Menthol, Camphor, Limonene	Protection, Aromatic compounds, Pharmaceutical use
Phenolics	Tannins, Lignin, Flavonoids	UV protection, Structural support, Defense
Glycosides	Cardiac glycosides (Digoxin), Saponins	Defense, Medicinal use
Antibiotics	Penicillin, Streptomycin	Defense against microorganisms

Fact Box:
Primary metabolites are directly involved in normal metabolism, while secondary metabolites are ecological and defensive compounds.
Secondary metabolites are often used in medicine, agriculture, and industry.

Biomacromolecules (जैव-विशाल अणु)

Biomacromolecules वे बड़े molecules हैं जो जीवित कोशिकाओं में पाए जाते हैं।
Ye primarily organic compounds होते हैं और जीवन के लिए आवश्यक कार्यों में भाग लेते हैं।
इनका निर्माण छोटे molecules (monomers) के polymerization से होता है।

1. Types of Biomacromolecules (जैव-विशाल अणुओं के प्रकार)

Biomacromolecule	Monomer / Building block	Function (कार्य)	Example
Carbohydrates (कार्बोहाइड्रेट)	Monosaccharides (Glucose, Fructose)	Energy storage, Structural support (cell wall)	Starch, Glycogen, Cellulose
Proteins (प्रोटीन)	Amino acids	Structural, Enzymes, Hormones, Transport	Hemoglobin, Collagen, Insulin
Lipids (लिपिड)	Glycerol + Fatty acids	Energy storage, Membrane structure, Signaling	Fats, Phospholipids, Steroids
Nucleic acids (न्यूक्लिक एसिड)	Nucleotides	Genetic material, Protein synthesis	DNA, RNA
Polysaccharides / Glycoproteins	Monosaccharides / Amino sugar	Structural components, Cell signaling	Mucopolysaccharides, Peptidoglycan

2. Characteristics of Biomacromolecules

Large molecules formed by polymerization of monomers.
Mostly carbon-based (C, H, O) with N, P, S in some molecules.
Essential for life processes: energy, structure, signaling, heredity.
May be soluble (sugars, some proteins) or insoluble (cellulose, lipids).

3. Functions (कार्य)

Energy storage: Carbohydrates (starch, glycogen) and Lipids (fats)
Structural support: Cellulose in plants, Chitin in arthropods
Catalysis: Proteins as enzymes
Genetic information: DNA and RNA
Signaling and regulation: Hormones (proteins and steroids)

Fact Box:
Biomacromolecules are fundamental to life.
Carbohydrates and lipids provide energy, proteins perform structural and enzymatic roles, while nucleic acids store and transmit genetic information.

Average Composition of Cell (कोशिका की औसत संरचना)

Component (घटक)	Approx. % in cell (कोशिका में लगभग %)	Function / Remarks (कार्य / टिप्पणी)
Water (जल)	70%	Solvent for biochemical reactions, Medium for transport
Proteins (प्रोटीन)	15%	Structural components, Enzymes, Transport molecules
Lipids (लिपिड)	5%	Energy storage, Membrane structure, Signaling
Carbohydrates (कार्बोहाइड्रेट)	3%	Energy source, Structural components (cell wall, glycogen)
Inorganic salts (अकार्बनिक लवण)	1%	Osmotic balance, Enzyme cofactors
Nucleic acids (DNA & RNA)	1%	Genetic material, Protein synthesis
Other small molecules (अन्य छोटे अणु)	5%	Vitamins, cofactors, secondary metabolites

Fact Box:
A living cell is composed mainly of water (70%), followed by proteins (15%). Other biomolecules like lipids, carbohydrates, nucleic acids, and salts make up the rest. This composition ensures proper biochemical and structural functioning.

Polysaccharides (बहुशर्करा)

Polysaccharides carbohydrates का एक प्रकार हैं, जो बहुत सारे monosaccharides के glycosidic linkages से बने होते हैं।
Ye energy storage और structural functions के लिए महत्वपूर्ण हैं।

1. Definition (परिभाषा)

Polysaccharides = Long chain of monosaccharides joined by glycosidic bonds.
Ye simple sugars (monosaccharides) की polymerization से बनते हैं।

2. Types and Examples (प्रकार और उदाहरण)

Type (प्रकार)	Composition (संरचना)	Function / Role (कार्य)	Examples (उदाहरण)
Storage Polysaccharides (ऊर्जा भंडारण)	α-Glucose units	Energy storage in plants and animals	Starch (plants), Glycogen (animals)
Structural Polysaccharides (संरचनात्मक)	β-Glucose units	Provides structural support to cell walls and exoskeleton	Cellulose (plants), Chitin (arthropods, fungi)
Other Functional Polysaccharides	Various monosaccharide units	Cell recognition, signaling, lubricants	Mucopolysaccharides, Glycosaminoglycans

3. Characteristics (लक्षण)

High molecular weight polymers of sugars.
Can be linear or branched chains.
Water-soluble (starch) or insoluble (cellulose, chitin).
Non-reducing in nature (except a few).

4. Functions (कार्य)

Energy storage: Starch in plants, Glycogen in animals
Structural support: Cellulose in plant cell walls, Chitin in arthropods
Cell signaling and recognition: Glycoproteins and mucopolysaccharides
Protective coating: Exoskeleton, bacterial capsules

Fact Box:
Polysaccharides are vital macromolecules that serve as energy reservoirs and structural components.
Plants store energy as starch, while animals store it as glycogen. Cellulose and chitin provide rigidity to plant cell walls and exoskeletons respectively.

Nature of Bond Linking Monomers in Polymers (पॉलीमर में मोनोमर को जोड़ने वाले बंध)

Polymers are large macromolecules made by linking smaller units called monomers.
Monomers are connected through specific chemical bonds depending on the type of polymer.
यह bonding polymer की stability और properties को determine करती है।

1. Types of Bonds in Biopolymers (जैविक पॉलीमर में बंध के प्रकार)

Polymer Type (पॉलीमर का प्रकार)	Monomers (मोनोमर)	Bond Type (बंध का प्रकार)	Example
Carbohydrates (कार्बोहाइड्रेट)	Monosaccharides	Glycosidic bond (α or β)	Starch, Cellulose, Glycogen
Proteins (प्रोटीन)	Amino acids	Peptide bond (amide bond)	Enzymes, Structural proteins
Nucleic acids (न्यूक्लिक एसिड)	Nucleotides	Phosphodiester bond (between 3′ and 5′ carbon)	DNA, RNA
Lipids (लिपिड)	Glycerol + Fatty acids	Ester bond	Fats, Phospholipids
Polysaccharide derivatives / Glycoproteins	Sugar + Amino acid	Glycosidic / Peptide linkages	Mucopolysaccharides, Glycoproteins

2. Key Points (मुख्य बिंदु)

Bond formation involves condensation reactions (loss of water molecule).
Breaking the bond involves hydrolysis (addition of water).
Type of bond affects polymer’s strength, flexibility, and solubility.
Biological polymers are usually covalently linked.

Fact Box:
The nature of bonds connecting monomers defines the properties of polymers.
For example, cellulose has β-1,4-glycosidic bonds which make it rigid, while starch has α-1,4-glycosidic bonds which make it more flexible and digestible.

Dynamic State of Body Constituents & Concept of Metabolism (शरीर के घटकों की गतिशील अवस्था और चयापचय)

Human body और सभी जीवित प्राणियों में constituents जैसे water, proteins, lipids, carbohydrates, nucleic acids, salts लगातार dynamic state में रहते हैं।
यानी ये molecules स्थायी नहीं होते, बल्कि continuous breakdown (catabolism) और re-synthesis (anabolism) के चक्र में रहते हैं।
इस process को Metabolism कहते हैं।

1. Dynamic State of Body Constituents (शरीर के घटकों की गतिशील अवस्था)

Body constituents हमेशा synthesis और degradation के balance में रहते हैं।
Proteins और carbohydrates हमेशा degrade होकर energy और new molecules में convert होते हैं।
Lipids भी metabolic pathways के माध्यम से energy या structural molecules में बदलते हैं।
Water, electrolytes और ions भी continuously move और exchange होते रहते हैं।

2. Concept of Metabolism (चयापचय की अवधारणा)

Metabolism उन सभी chemical reactions का set है जो body में molecules को synthesize और breakdown करने के लिए होती हैं।
Metabolism को दो मुख्य भागों में divide किया गया है:

Type	Definition / Description	Example / Function
Anabolism (उपचय / निर्माण)	Energy-consuming reactions in which small molecules combine to form larger molecules.	Protein synthesis from amino acids, DNA replication, Glucose → Glycogen
Catabolism (अपचय / विघटन)	Energy-releasing reactions in which complex molecules are broken into simpler molecules.	Digestion of carbohydrates, Lipid breakdown, Cellular respiration

3. Key Points (मुख्य बिंदु)

Metabolism ensures dynamic equilibrium (homeostasis) in the body.
Energy released during catabolism is used in anabolism.
All body constituents are in a constant state of turnover and renewal.
Metabolism is essential for growth, repair, energy production, and maintaining life.

Fact Box:
Dynamic state of body constituents means that body molecules are never static.
Metabolism, through anabolism and catabolism, maintains life by constantly recycling materials and energy.

Metabolic Basis for Living (जीवन के लिए चयापचय का आधार)

Living organisms हमेशा chemical reactions की श्रृंखला में लगे रहते हैं।
Ye reactions energy और molecules के continuous supply के लिए होते हैं।
इस आधार पर कहा जाता है कि metabolism जीवन का मूल आधार है।
सभी biological processes, growth, reproduction, repair, और response, metabolism पर depend करते हैं।

1. Importance of Metabolism (चयापचय का महत्व)

Provides energy for all cellular processes (ATP synthesis).
Maintains dynamic state of body constituents (proteins, lipids, carbohydrates).
Enables biosynthesis of essential molecules (DNA, RNA, proteins).
Supports growth, repair, and reproduction.
Helps maintain homeostasis (internal balance of the organism).

2. Metabolism Types (चयापचय के प्रकार)

Type	Description	Example / Function
Anabolism (उपचय)	Energy-consuming reactions to build complex molecules from simpler ones	Protein synthesis, DNA replication, Photosynthesis
Catabolism (अपचय)	Energy-releasing reactions to break down complex molecules into simpler ones	Glycolysis, Krebs cycle, Lipid breakdown

3. Key Points (मुख्य बिंदु)

Metabolism is central to life; without it, no energy or materials for growth and repair.
Energy from catabolic reactions drives anabolic reactions.
Maintains steady-state conditions in cells and tissues.
All living organisms, from unicellular to multicellular, depend on metabolic pathways.

Fact Box:
Metabolism is the chemical engine of life.
It allows organisms to transform matter and energy to sustain growth, reproduction, and survival.
Without metabolism, life cannot exist.

Enzymes (एंज़ाइम्स)

Enzymes biological catalysts होते हैं जो chemical reactions को तेज़ करते हैं बिना खुद consume हुए।
Ye living organisms के लिए metabolic processes में बहुत महत्वपूर्ण हैं।
Enzymes बिना energy की requirement को कम करके reactions को efficiently करते हैं।

1. Definition (परिभाषा)

Enzymes are proteins (mostly) that increase the rate of a chemical reaction by lowering the activation energy.
Ye cellular metabolism के लिए अनिवार्य हैं।

2. Characteristics of Enzymes (एंज़ाइम्स के लक्षण)

Mostly protein in nature, some RNA molecules act as ribozymes.
Specific for substrate (Lock and Key / Induced Fit model).
Not consumed in the reaction; reusable multiple times.
Highly sensitive to pH, temperature, and inhibitors.
Lower activation energy of reactions.

3. Classification of Enzymes (एंज़ाइम्स का वर्गीकरण)

Class (वर्ग)	Function / Reaction Catalyzed (कार्य)	Example (उदाहरण)
Oxidoreductases	Oxidation-reduction reactions	Dehydrogenase, Oxidase
Transferases	Transfer of functional groups	Transaminase, Kinase
Hydrolases	Hydrolysis reactions (breaking bonds with water)	Amylase, Lipase, Protease
Lyases	Addition/removal of groups to form double bonds	Decarboxylase, Aldolase
Isomerases	Isomerization of molecules	Mutase, Racemase
Ligases / Synthetases	Joining of two molecules using ATP	DNA Ligase, Acetyl-CoA synthetase

4. Factors Affecting Enzyme Activity (एंज़ाइम की गतिविधि पर प्रभाव डालने वाले कारक)

Temperature: High or low temperature denatures enzyme.
pH: Each enzyme has optimal pH.
Substrate concentration: Higher substrate → increased rate up to saturation.
Enzyme concentration: Higher enzyme → faster reaction.
Inhibitors: Competitive or non-competitive inhibitors reduce activity.

5. Mechanism of Enzyme Action

Substrate binds to enzyme active site forming enzyme-substrate complex → Reaction occurs → Product is released → Enzyme remains unchanged for next reaction.
Models: Lock and Key and Induced Fit.

Fact Box:
Enzymes are essential for life as they accelerate metabolic reactions without being consumed.
They maintain the dynamic state of body constituents by controlling biochemical pathways efficiently.

Enzyme Structure, Coenzyme & Cofactor (एंज़ाइम संरचना, सह-एंज़ाइम और सह-कारक)

Enzymes are biological catalysts, mostly proteins, that accelerate chemical reactions.
Enzyme structure और उनके helper molecules जैसे coenzymes और cofactors उनकी activity और specificity के लिए महत्वपूर्ण हैं।

1. Structure of an Enzyme (एंज़ाइम की संरचना)

Enzyme proteins में होते हैं, जिनमें primary, secondary, tertiary और quaternary structures शामिल हैं।
Active site: वह specific site जहाँ substrate bind होता है।
Substrate binding: Enzyme-substrate complex बनता है और reaction catalyze होती है।
Enzymes may also require non-protein molecules for activity.

2. Cofactors and Coenzymes (सह-कारक और सह-एंज़ाइम)

Term (परिभाषा)	Definition / Description	Example
Cofactor (सह-कारक)	Non-protein inorganic or organic molecule required for enzyme activity. Helps in catalytic activity.	Metal ions: Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺
Coenzyme (सह-एंज़ाइम)	Organic cofactor that binds to enzyme and participates in the reaction, often derived from vitamins.	NAD⁺, FAD, Coenzyme A, Biotin
Prosthetic group	Tightly bound cofactor or coenzyme permanently attached to enzyme	Heme in Cytochrome, Flavin in Flavoenzymes
Apoprotein	Protein part of enzyme without its cofactor	Inactive enzyme without cofactor
Holoenzyme	Active enzyme with both protein and cofactor bound	Active form of enzyme (Apoprotein + Cofactor)

3. Key Points (मुख्य बिंदु)

Most enzymes are proteins; some are RNA (ribozymes).
Active site binds substrate and determines specificity.
Cofactors can be metal ions or organic molecules (coenzymes).
Holoenzyme = Apoprotein + Cofactor = Active enzyme.
Prosthetic groups are permanently attached to enzyme.

Fact Box:
Enzyme structure is crucial for its function. Cofactors and coenzymes are helper molecules that assist enzymes in catalysis.
Without these, many enzymes remain inactive and cannot perform biological reactions efficiently.

Different Enzymes Found in Living Organisms with Functions (जीवों में पाए जाने वाले एंज़ाइम और उनके कार्य)

Enzyme (एंज़ाइम)	Substrate / Reaction (उपकरण / प्रतिक्रिया)	Function / Role (कार्य)	Example Organism (उदाहरण)
Amylase	Starch → Maltose	Carbohydrate digestion	Humans, Plants, Bacteria
Lipase	Triglycerides → Glycerol + Fatty acids	Fat digestion	Humans, Animals, Fungi
Protease / Peptidase	Proteins → Amino acids	Protein digestion	Humans, Animals, Microbes
DNA Polymerase	DNA replication	Synthesizes new DNA strands	All living cells
RNA Polymerase	DNA → RNA	Transcription	All living cells
ATP Synthase	ADP + Pi → ATP	ATP production in mitochondria / chloroplast	Plants, Animals
Amylase (Salivary)	Starch → Maltose	Initial digestion of starch in mouth	Humans
Pepsin	Proteins → Peptides	Protein digestion in stomach	Humans, Mammals
Lactase	Lactose → Glucose + Galactose	Digestion of milk sugar	Humans, Mammals
Catalase	H₂O₂ → H₂O + O₂	Detoxification of hydrogen peroxide	Humans, Animals, Plants, Bacteria
Amylase (Pancreatic)	Starch → Maltose	Digestion of starch in small intestine	Humans, Mammals
Sucrase	Sucrose → Glucose + Fructose	Sugar digestion	Humans, Animals
Hexokinase	Glucose → Glucose-6-phosphate	Initial step of glycolysis	Humans, Animals, Plants
RNAse	RNA → Nucleotides	Breakdown of RNA	Humans, Animals, Plants
DNAse	DNA → Nucleotides	Breakdown of DNA	Humans, Animals, Plants

Working of an Enzyme & Factors Affecting Enzyme Activity (एंज़ाइम का कार्य और प्रभावित करने वाले कारक)

1. Working of an Enzyme (एंज़ाइम का कार्य)

Enzymes biological catalysts होते हैं जो reactions को तेज़ करते हैं।
Enzyme काम कैसे करता है इसे समझने के लिए मुख्य steps नीचे दिए गए हैं:

Substrate Binding: Substrate enzyme के active site में bind करता है, forming an enzyme-substrate complex.
Catalysis: Enzyme active site में substrate के bonds को destabilize करता है, जिससे reaction आसान हो जाती है और activation energy कम हो जाता है.
Product Formation: Substrate reactions के माध्यम से product में बदलता है.
Product Release: Product enzyme से release होता है और enzyme free हो जाता है, अगले reaction के लिए ready.

Mechanism Models:
1. Lock and Key Model: Substrate exact active site से fit होता है.
2. Induced Fit Model: Active site substrate bind होने पर slight shape change करता है ताकि perfect fit हो जाए.

2. Factors Affecting Enzyme Activity (एंज़ाइम गतिविधि को प्रभावित करने वाले कारक)

Factor (कारक)	Effect on Enzyme Activity (एंज़ाइम गतिविधि पर प्रभाव)	Example / Note
Temperature (तापमान)	Optimal temperature पर activity maximum होती है; High temperature → denaturation, Low temperature → slow reaction	Human enzymes optimum ~37°C
pH	Each enzyme has an optimal pH; deviation reduces activity due to ionization changes at active site	Pepsin: pH 2, Trypsin: pH 8
Substrate Concentration (उपकरण सांद्रता)	Increase in substrate → reaction rate increases up to saturation	Michaelis-Menten kinetics
Enzyme Concentration (एंज़ाइम सांद्रता)	Higher enzyme → faster reaction (if substrate is in excess)	In vitro enzyme assays
Inhibitors (अवरोधक)	Reduce enzyme activity; Competitive inhibitors bind active site, Non-competitive inhibitors bind elsewhere	Penicillin inhibits bacterial transpeptidase
Cofactors / Coenzymes	Required for enzyme activity; absence → enzyme inactive	Mg²⁺, Zn²⁺, NAD⁺, FAD

Fact Box:
Enzymes speed up reactions by lowering activation energy.
Activity depends on temperature, pH, substrate and enzyme concentration, inhibitors, and cofactors.
Optimal conditions maximize efficiency of metabolic reactions.

Lock and Key Model of Enzyme (एंज़ाइम का लॉक और की मॉडल)

Lock and Key Model सबसे पहले Emil Fischer (1894) ने प्रस्तुत किया था।
इस मॉडल के अनुसार, enzyme का active site बिल्कुल substrate के shape के अनुरूप होता है, जैसे lock में key फिट होती है।

1. Steps of Lock and Key Model (चरण)

Substrate binding: Substrate active site में perfectly fit होता है।
Formation of enzyme-substrate complex: Substrate enzyme के active site से जुड़ जाता है।
Catalysis: Substrate chemical reaction से product में बदलता है।
Product release: Product enzyme से अलग हो जाता है और enzyme free हो जाता है।

2. Features (विशेषताएँ)

Active site और substrate की shape complementary होती है।
Specificity high होती है; enzyme केवल particular substrate पर कार्य करता है।
Enzyme-substrate complex temporarily बनता है।
Reaction के बाद enzyme reusable रहता है।

3. Limitations (सीमाएँ)

Active site को rigid मानता है; substrate के slight structural change पर model fail हो सकता है।
Induced Fit Model के अनुसार enzyme active site flexible होता है, इसलिए Lock & Key पूरी तरह से सभी enzymes पर लागू नहीं होता।

Fact Box:
Lock and Key Model explains enzyme specificity.
It is an early model and forms the basis for understanding enzyme-substrate interaction, though modern studies prefer the Induced Fit Model for flexibility of active site.